原核生物的蛋白运输机制
原核生物细胞的结构比较简单,一般由细胞膜、细胞壁及周质空间等构成.在细胞内合成的蛋白质需要通过转运到细胞的特定位置或分泌到细胞外行使其功能.目前基于信号肽的蛋白运输途径研究主要有Sec途径和Tat途径.
基于信号肽的运输基本过程如下： 核糖体上合成的新生肽,通过胞质中的各种定向伴侣蛋白识别N端信号肽,并引导其运送到膜上的移位机器上；使蛋白插入膜上或跨过膜分泌到膜外,此过程需要ATP或质子动力（pmf）供应能量；最后信号肽被剪除,蛋白折叠成正确构象.
1 信号肽及阻留(retention)信号
此类信号决定新产生的蛋白运送到细胞的特定位置.
1.1 信号肽一般包括三个区域：N域、H域及C域.现在鉴定的信号肽有：由SPaseI作用的信号肽I（通用的Sec信号肽）,由SPaseII作用的信号肽II（脂蛋白的信号肽）及含模体R/K-R-x-#-#（＃为蔬水残基）的Tat信号肽.
1.2 各种运输到细胞特定结构上的蛋白有以下几种阻留信号：⑴跨膜域；⑵脂修饰作用（革兰氏阳性菌的脂蛋白经脂修饰后固定于外膜表面）；⑶细胞壁结合重复序列；⑷共价结合到细胞壁（一般N端有信号肽,C端有LPXGT/NPQTN的模体）.
2 定向（Targeting）
参与把蛋白定向到特定运输机制的伴侣蛋白有以下三种：
2.1 SRP
原核生物SRP为Ffh蛋白和4.5S RNA的复合物,同源于真核生物的SRP54及7S RNA.Ffh可分为三个功能域：N端的N域、具GTPase活性的G域,及甲硫氨酸丰富的M域.N和G域能结合信号肽,而M域能结合RNA.SRP与信号肽的高蔬水区相互作用,疏水性越高结合力越强.
SRP的受体为位于细胞膜周边的FtsY. Ffh、4.5S RNA和FtsY的相互作用大大增加GTPase活性,GTP水解释放的能量使它们牢固结合.
2.2 SecB
SecB是酸性蛋白,分子量为17kDa,一般以四聚体形式存在.普遍认为SecB是与原蛋白（preprotein）的成熟域结合.SecB目前只在革兰氏阴性菌中发现,还未在革兰氏阳性菌发现同源物,但估计有相似功能的蛋白存在.
一般认为SecB是分泌到细胞膜外蛋白的识别分子,而SRP是膜蛋白的识别分子.
2.3 Tat信号识别蛋白
具有Tat信号肽的原蛋白在Tat信号识别辅助因子的帮助下,转运到膜上的Tat移位机器,它可把已经折叠的完整蛋白运输到细胞外.目前已经发现Tat途径的生物有：Streptomyces lividan, E.coli, B.subtilis及Zymononas mobilis等.
3 移位机器（Translocation machinery）
3.1 Sec系统
Sec系统包括整合膜蛋白SecYEG及结合其周缘的SecA(具ATPase 活性),又称移位酶(Translocase).还有一些蛋白如SecD、SecF及SecYajC等对维持SecA的活性构象有重要作用.
SecA与原蛋白相结合,SecA水解提供能量使蛋白通过SecYEG通道,SecA与原蛋白的解离,重复些过程促使蛋白穿过膜运送.对大片段的蔬水域的移位（>60aa）需要SecA的ATPase活性及SecYEG/SecDFYajc组份.而小片段蔬水域氨基酸（