Ig 分子的基本结构是由四肽链组成的,即由二条相同的分子量较小的轻链（L 链）和二条相同的分子量较大的重链（H 链）组成的.L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子,称为Ig分子的单体,是构成免疫球蛋白分子的基本结构.现已知5 种免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2 和CH3）共四个功能区.IgM和IgE 的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、CH3 和CH4）共五个功能区.VL和VH 是与抗原结合的部位,单体由一对L链和一对H链组成的基本结构,只有2 个与抗原结合的位点,如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；双体由J链连接的两个单体,有4 个与抗原结合的位点,如分泌型IgA（SIgA）,所以SigA 结合抗原的亲合力要比血清型IgA 高.五聚体由J 链和二硫键连接五个单体,如IgM.五聚体IgM 理论上应为10 个与抗原结合的位点,但实际上由于立体构型的空间位阻,—般只有5 个结合点可结合. 所有的抗体是Ig,但Ig并不都是抗体.Ig的两个重要特征是特异性和多样性.它们是机体受抗原（如病原体）刺激后产生的,其主要作用是与抗原起免疫反应,生成抗原-抗体复合物,从而阻断病原体对机体的危害,使病原体失去致病作用.另一方面,免疫球蛋白有时也有致病作用.临床上的过敏症状如花粉引起的支气管痉挛,青霉素导致全身过敏反应,皮肤荨麻疹（俗称风疹块）等都是由免疫球蛋白制剂能增强人体抗病毒的能力,可作药用.如注射人血清或人胎盘中提取的丙种球蛋白制剂可防治麻疹、传染性肝炎等传染病.Ig是一个多藣有分子：（1）可结合抗原；（2）可作为抗原诱发抗体的产生；（3）可激发一系列如补体激活、吞吐噬调理、信号传导等次级反应.各种特异性Ig已被广泛应用于临床疾病的预防、治疗和诊断.例如,IgM是体液免疫应答首先产生的Ig.SIgA是机体黏膜防御感染的重要因素.IgE是同速发型过敏反应发生有关的Ig.IgD以膜结合形式存在于B细胞,在B细胞分化发育中起重调节有作用.