酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时,即具有一般的催化剂的特征,又具有不同于一般催化剂的特殊性.酶与一般催化剂一样,只催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度,而不改变反应的平衡点,既不改变反应的平衡常数；作用机理都是降低反应的活化能；在反应前后,酶没有质和量的改变,且微量的酶便可发挥巨大的催化作用.但是酶也具有不同于其他催化剂的特殊性.楼层:1
[思路分析]
酶促反应就是指由酶充当催化剂的反应,
a、具有一般催化剂的性质
加速化学反应的进行,而其本身在反应前后没有质和量的改变,不影响反应的方向,不改变反应的平衡常数.
b、具极高的催化效率.
一般而论,酶促反应速度比非催化反应高107~20倍,例如,反应
H2O2+H2O2→2H2O+O2?
在无催化剂时,需活化能18,000卡/克分子；当胶体钯存在时,需活化能11,700卡/克分子；有过氧化氢酶存在时,仅需活化能2,000卡/克分子以下.
c、高度的专一性?
一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键,以促进一定的化学变化,并生成一定的产物,这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity).受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate).
酶对底物的专一性通常分为绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性.绝对特异性(absolute specificity)指一种酶只作用于一种底物产生一定的反应,称为绝对专一性,如脲酶,只能催化尿素水解成NH3和CO2,而不能催化甲基尿素水解.相对特异性(relative specificity)指一种酶可作用于一类化合物或一种化学键,这种不太严格的专一性称为相对专一性.如脂肪酶不仅水解脂肪,也能水解简单的酯类；磷酸酶对一般的磷酸酯都有作用,无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解.一种酶对底物的立体构型的特异要求,称为立体异构专一性或特异性(stereospecificity).如α-淀粉酶只能水解淀粉中α-1,4-糖苷键,不能水解纤维素中的β-1,4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶的底物只能是L型乳酸,而不能是D型乳酸.酶的立体异构特异性表明,酶与底物的结合,至少存在三个结合点.
对于特异性的性质可以通过酶-底物学说来解释.该学说由1913年,L.Michaelis 和M.Menton提出,
d、酶活性的可调节性?
酶是生物体的组成成份,和体内其他物质一样,不断在体内新陈代谢,酶的催化活性也受多方面的调控.例如,酶的生物合成的诱导和阻遏、酶的化学修饰、抑制物的调节作用、代谢物对酶的反馈调节、酶的别构调节以及神经体液因素的调节等,这些调控保证酶在体内新陈代谢中发挥其恰如其分的催化作用,使生命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行.